Ripiegamento e stabilità
La struttura terziaria è la disposizione tridimensionale di una singola catena polipeptidica: alfa-eliche e foglietti-beta si ripiegano per raggiungere una forma stabile. Nelle proteine globulari i gruppi apolari tendono a disporsi all’interno, lontano dall’acqua (), mentre quelli polari restano più esposti. La forma è mantenuta da interazioni tra gruppi :
- ponti disolfuro tra cisteine;
- legami a idrogeno;
- forze di Van der Waals;
- interazioni ioniche.
Quando presenti, i ponti disolfuro sono legami covalenti; si formano per ossidazione di gruppi tiolici ():
Il ripiegamento crea tasche specifiche, come il sito attivo degli enzimi.
Domini e assemblee
Le catene più grandi possono organizzarsi in domini proteici, regioni che si ripiegano in modo relativamente indipendente e svolgono funzioni specifiche. La struttura quaternaria riguarda invece l’associazione di due o più catene ripiegate, dette subunità, tenute insieme soprattutto da interazioni non covalenti. Un esempio classico è l’emoglobina, formata da due catene α e due β: il legame dell’ossigeno a una subunità facilita il legame alle altre, secondo un comportamento cooperativo.