Reazioni degli amminoacidi

Comportamento acido-base

Gli amminoacidi contengono un gruppo carbossilico e uno amminico e sono anfoteri. In acqua una reazione acido-base intramolecolare trasferisce un protone dal gruppo $—COOH$ al gruppo $—NH_2$, formando uno zwitterione: $H_2N-CH(R)-COOH \rightleftharpoons H_3N^+-CH(R)-COO^-$ La forma ionica dipolare è in equilibrio. La carica totale dipende dal pH. Il punto isoelettrico ($pI$) è il pH in cui la carica netta è zero; sotto il $pI$ prevale la forma protonata cationica, sopra quella deprotonata anionica. Il $pI$ aiuta quindi a prevedere il segno della carica netta.

Legame peptidico

Il legame peptidico si forma per condensazione tra $—COOH$ e $—NH_2$, con eliminazione di una molecola d'acqua: $R_1-COOH + H_2N-R_2 \rightarrow R_1-CO-NH-R_2 + H_2O$ È un legame ammidico rigido e planare per risonanza; il legame $C—N$ non ruota liberamente. L'ordine di lettura va dall'N-terminale al C-terminale: Ala-Ser è diversa da Ser-Ala.

Ossidazione e ponti disolfuro

• La cisteina possiede un gruppo $—SH$. Due cisteine vicine possono ossidarsi e formare un ponte disolfuro $—S—S—$: $2\text{ Cys}—SH \xrightarrow{\text{ossidazione}} \text{Cys}—S—S—\text{Cys} + 2H$ Questo legame covalente forte contribuisce al ripiegamento e alla stabilità della struttura tridimensionale delle proteine.