Proteine fibrose e globulari

Le proteine sono biopolimeri formati da catene di amminoacidi uniti dal legame peptidico.

Proteine fibrose

Le proteine fibrose hanno forma allungata, sono insolubili in acqua ($H_2O$) e svolgono funzioni strutturali. Le catene si organizzano in filamenti o foglietti tenuti insieme da interazioni laterali, come legami a idrogeno e ponti disolfuro. La formazione dei ponti disolfuro è documentata come $2 \text{ Cys}-SH \rightarrow \text{Cys}-S-S-\text{Cys} + 2H^+ + 2e^-$. Esempi:

• cheratina: capelli, unghie e corna;
• collagene: tendini, cartilagini e matrice della pelle;
• fibroina: seta, con $\beta$-foglietti sovrapposti.

Proteine globulari

Le proteine globulari sono ripiegate in un gomitolo compatto (folding). I gruppi $R$ idrofobici si nascondono all’interno, mentre quelli idrofili stanno sulla superficie: perciò sono solubili e possono agire nel sangue o nel citosol. Comprendono enzimi, proteine di trasporto come l’emoglobina (gruppo prostetico con $Fe^{2+}$) e anticorpi.

Denaturazione

Calore o variazioni drastiche di pH rompono legami deboli e fanno perdere la forma e la funzione. La denaturazione non rompe i legami peptidici: la sequenza primaria resta intatta. La formula generale delle catene è $-(NH-CH(R)-CO)_n-$. La forma è quindi essenziale per la funzione biologica.