Proprieta acido-base degli amminoacidi, punto isoelettrico, elettroforesi

Zwitterione e comportamento anfotero

Gli amminoacidi contengono un gruppo carbossilico acido e un gruppo amminico basico. In soluzione acquosa possono formare uno ione dipolare, o zwitterione: il gruppo $-COO^-$ e il gruppo $-NH_3^+$ coesistono, con carica netta zero. Per questo sono anfoteri: in ambiente acido acquistano un protone e diventano cationi; in ambiente basico cedono un protone e diventano anioni.

Punto isoelettrico

Il punto isoelettrico ($pI$) è il $pH$ in cui la specie prevalente ha carica netta nulla. Per un amminoacido senza catene laterali cariche si usa $pI = \frac{pK_{a1}+pK_{a2}}{2}$ dove $pK_{a1}$ riguarda il carbossile e $pK_{a2}$ il gruppo amminico. Con catene laterali ionizzabili si individuano le specie in ordine di $pK_a$ e si mediano i due valori che racchiudono lo zwitterione. Al $pI$ la solubilità è minima.

Elettroforesi

L'elettroforesi separa gli amminoacidi sfruttando la carica in un campo elettrico.

• Se il $pH$ del tampone è inferiore al $pI$, prevale la forma cationica e la migrazione è verso il catodo.
• Se il $pH$ è superiore al $pI$, prevale l'anione e la migrazione è verso l'anodo.
• Al $pI$ la carica netta è zero e non c'è migrazione; una differenza maggiore tra $pH$ e $pI$ aumenta carica netta e velocità.