Peptidi e legame peptidico, legame disolfuro

Dai mattoncini ai peptidi

Gli amminoacidi si uniscono tramite il legame peptidico, covalente di tipo ammidico. La reazione è una condensazione: il gruppo carbossilico ($-COOH$) di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico ($-NH_2$) del successivo, con eliminazione di acqua. L'equazione generale è $R_1-CH(NH_2)-COOH + NH_2-CH(R_2)-COOH \rightarrow R_1-CH(NH_2)-CO-NH-CH(R_2)-COOH + H_2O$. Per convenzione la catena si scrive da N-terminale a C-terminale. In base al numero di unità si distinguono:

• oligopeptidi: da $2$ a $10$ amminoacidi;
• polipeptidi: da $11$ a $80$;
• proteine: più di $80$.

L'idrolisi è il processo inverso e richiede acqua.

Rigidità e ordine

Per risonanza, il legame $-CO-NH-$ ha carattere parziale di doppio legame: è rigido e planare, e la rotazione avviene solo attorno ai legami singoli dei carboni alfa. L'ordine conta: $Ala-Ser$ e $Ser-Ala$ sono isomeri di struttura, non la stessa molecola.

Ponte disolfuro

Il legame disolfuro ($-S-S-$) si forma per ossidazione tra i gruppi tiolici ($-SH$) di due cisteine: $R-SH + HS-R \rightarrow R-S-S-R + 2H^+ + 2e^-$. Può unire parti lontane della stessa catena o catene diverse, stabilizzando la struttura tridimensionale.