Struttura secondaria: alfa-elica e foglietto beta

Che cos'è la struttura secondaria

La struttura secondaria descrive come la catena polipeptidica si dispone nello spazio: non resta distesa, ma si avvolge o si piega. Il legame che stabilizza queste forme è il legame a idrogeno, indicato come $C=O \cdots H-N$, tra l'ossigeno carbonilico e l'idrogeno amminico di legami peptidici diversi.

Alfa-elica e foglietto beta

Nell'$\alpha$-elica la catena forma una spirale compatta e flessibile; i gruppi $R$ sporgono verso l'esterno e i legami a idrogeno sono interni, paralleli all'asse. Si forma più facilmente con gruppi $R$ poco ingombranti e senza carica. Esempi: cheratina ed elastina. Nel foglietto $\beta$ due o più filamenti $\beta$ si affiancano a fisarmonica; i legami a idrogeno collegano filamenti vicini e i gruppi $R$ puntano alternativamente sopra e sotto il piano. I filamenti possono essere paralleli o antiparalleli. La struttura è resistente ma poco elastica, come nella fibroina della seta.

Proteine miste

• Molte proteine alternano tratti ad $\alpha$-elica e a foglietto $\beta$.
• I singoli legami a idrogeno sono deboli, ma numerosi rendono stabile la struttura.