Sito attivo e complesso enzima-substrato (modello chiave-serratura e adattamento indotto)

Sito attivo e complesso ES

L’enzima $E$ lega il substrato $S$ in una tasca tridimensionale, il sito attivo, formato da specifici amminoacidi. L’equazione documentata è $E + S \rightleftharpoons ES \rightarrow E + P$. Il complesso enzima-substrato $ES$ è tenuto da interazioni deboli (ponti idrogeno, forze di van der Waals, legami ionici); dopo la catalisi l’enzima rilascia il prodotto $P$ e resta libero.

Due modelli di riconoscimento

• Nel modello chiave-serratura di Emil Fischer il sito attivo è rigido e preformato, con complementarietà geometrica verso $S$; spiega bene la specificità.
• Nel modello dell’adattamento indotto di Daniel Koshland l’enzima è flessibile: il legame induce un cambio di conformazione che avvicina il substrato allo stato di transizione $ES^\ddagger$.

Perché l’adattamento indotto

Se $ES$ fosse troppo stabile, la reazione rallenterebbe. L’adattamento indotto aiuta a deformare i legami e abbassare l’energia di attivazione; il sito attivo risulta complementare allo stato di transizione, non solo a $S$. Il legame iniziale libera energia ($\Delta G_{legame} < 0$).