Fattori che influenzano la velocita enzimatica (temperatura, pH, concentrazione substrato, inibitori)

Concetto generale

La velocità enzimatica dipende da concentrazione del substrato, temperatura, pH e presenza di inibitori. Aumentando la concentrazione del substrato $[S]$, la velocità $V$ cresce finché tutti i siti attivi sono occupati; allora si raggiunge la velocità massima $V_{max}$ e altro substrato non accelera più.

Temperatura e pH

Fino alla temperatura ottimale (circa $37^\circ C$ nel corpo umano), il calore aumenta l’energia cinetica e accelera l’enzima. Oltre la soglia, i legami deboli si rompono e avviene la denaturazione: l’enzima perde la forma tridimensionale e smette di funzionare. Ogni enzima lavora in un intervallo ristretto di pH: la pepsina nello stomaco richiede $pH \approx 2$, la tripsina nell’intestino $pH \approx 8$. Variazioni eccessive alterano le cariche degli amminoacidi nel sito attivo e possono denaturare l’enzima.

Inibitori

• Competitivi: somigliano al substrato, occupano il sito attivo; l’effetto si annulla aumentando molto $[S]$ e si può ancora raggiungere $V_{max}$.
• Non competitivi: si legano a un sito allosterico, deformano la proteina; il sito attivo cambia forma e $V_{max}$ resta ridotta anche con più substrato.