Cinetica enzimatica: equazione di Michaelis-Menten, significato della Km e Vmax

Cinetica enzimatica

Gli enzimi sono catalizzatori biologici che accelerano le reazioni abbassando l'energia di attivazione. Nel modello di Michaelis-Menten, l'enzima $E$ lega il substrato $S$ formando il complesso $ES$, che si dissocia in prodotto $P$ ed enzima libero: $E + S \rightleftharpoons ES \rightarrow E + P$. La velocità iniziale $V$ dipende da $[S]$ e segue $V = \frac{V_{max} \cdot [S]}{K_m + [S]}$.

Significato dei parametri

• $V_{max}$ è la velocità massima quando l'enzima è saturo; aumentare ancora $[S]$ non la incrementa.
• $K_m$ è la concentrazione di substrato che dà $V = V_{max}/2$; una $K_m$ bassa indica alta affinità, una $K_m$ alta bassa affinità.
• Se $[S] \ll K_m$, $V$ cresce quasi proporzionalmente a $[S]$; se $[S] \gg K_m$, $V$ tende a $V_{max}$ e la reazione è di ordine zero.

Applicazione

La saturazione spiega perché, con enzima saturo, aggiungere substrato non aumenta la velocità. Pertanto la curva di $V$ in funzione di $[S]$ è un'iperbole che tende asintoticamente a $V_{max}$. Il confronto tra enzimi usa $K_m$: a basse concentrazioni è più efficiente quello con $K_m$ minore.