Amminoacidi, peptidi, proteine e enzimi: struttura degli amminoacidi, legame peptidico, livelli strutturali delle proteine (primaria, secondaria, terziaria, quaternaria), cinetica enzimatica e modello di Michaelis-Menten

Amminoacidi e legame peptidico

Gli amminoacidi sono i monomeri delle proteine: in natura ne esistono 20. Ogni amminoacido ha un carbonio alfa ($C_\alpha$) legato a un gruppo amminico ($-NH_2$), uno carbossilico ($-COOH$), un idrogeno e una catena laterale $-R$, che varia e ne determina le proprietà. In acqua prevalgono come zwitterioni. Il legame peptidico si forma per condensazione tra $-COOH$ e $-NH_2$, con perdita di acqua e produzione di $-CO-NH-$.

Livelli strutturali

La struttura primaria è la sequenza degli amminoacidi; la secondaria comprende alfa-elica e foglietto beta, stabilizzati da ponti idrogeno. La terziaria è la forma 3D della catena, con interazioni tra gruppi $-R$ e ponti disolfuro. In base a essa si distinguono:

• proteine globulari, a gomitolo, come enzimi e anticorpi;
• proteine fibrose, allungate e resistenti, come collagene e cheratina.

La quaternaria unisce più subunità, come nell'emoglobina.

Enzimi e cinetica

Gli enzimi sono catalizzatori proteici che abbassano l'energia di attivazione e formano il complesso $ES$. Nel modello di Michaelis-Menten, $V=\frac{V_{max}[S]}{K_m+[S]}$; $K_m$ è la concentrazione di substrato a $V_{max}/2$ e un valore basso indica alta affinità.